Paprastas fermento ir substrato sąveikos mechanizmas prognozuoja pradinio reakcijos greičio įsotinimą.
Esminės žinios
Paprastam mechanizmui E + S ⇌ ES → E + P taikant kvazistacionariosios būsenos artinį, gaunama pradinio reakcijos greičio priklausomybė, kuriai būdingas įsotinimas. Michaelio konstanta yra substrato koncentracija, kuriai esant pasiekiama pusė modelio didžiausio reakcijos greičio; ji apima prisijungimo ir katalizinės apykaitos greičio konstantas.
Vertės ir lygtys
v₀ = Vmax [S] / (Km + [S])
v₀
pradinis produkto susidarymo greitis mol L⁻¹ s⁻¹
Vmax
modelio didžiausias greitis esant nurodytai fermento koncentracijai mol L⁻¹ s⁻¹
[S]
laisvojo substrato koncentracija mol L⁻¹
Km
Michaelio konstanta nurodytam mechanizmui ir sąlygoms mol L⁻¹
Sąlygos ir taikymo ribos
Taikykite pradinio greičio sąlygas: substrato turi būti pakankamas perteklius, atvirkštinė produkto reakcija turi būti nereikšminga, o ES būsena po trumpo pereinamojo laikotarpio – apytikriai stacionari.
Kooperatyvumui, keliems substratams, slopinimui ar kintančiam fermento aktyvumui aprašyti reikia kitų modelių. Km bendruoju atveju nėra vien tik prisijungimo disociacijos konstanta.
Šaltiniai · 1
Šaltiniai
Šaltiniai išlaiko savo taikymo ribas. Vien nuoroda nepatvirtina kiekvieno teiginio patikrinimo.
Paprastam mechanizmui E + S ⇌ ES → E + P taikant kvazistacionariosios būsenos artinį, gaunama pradinio reakcijos greičio priklausomybė, kuriai būdingas įsotinimas. Michaelio konstanta yra substrato koncentracija, kuriai esant pasiekiama pusė modelio didžiausio reakcijos greičio; ji apima prisijungimo ir katalizinės apykaitos greičio konstantas.
The rate model is derived from a specific enzyme-binding and turnover mechanism.
Nurodytame grįžtamojo slopinimo vieno substrato Michaeliso–Menten modelyje konkurencinis slopinimas padidina tariamąją Km vertę, o Vmax lieka nepakitusi. Bekonkurencinis inhibitoriaus prisijungimas prie fermento ir substrato komplekso sumažina tariamąsias Km ir Vmax vertes tiek pat kartų. Stebimi dėsningumai apriboja kinetinį modelį, tačiau neleidžia vienareikšmiškai nustatyti kiekvienos molekulinės prisijungimo vietos.
The inhibition equations extend a bounded Michaelis–Menten model.
Po trumpo pereinamojo laikotarpio mažos koncentracijos tarpinio junginio susidarymo ir sunaudojimo greičiai gali būti apytikriai vienodi, todėl jo greičio lygtį galima pašalinti iš mechanizmo lygčių. Priešpusiausvyrio artinyje, priešingai, daroma prielaida, kad greita grįžtamoji stadija palaiko pusiausvyrinį koncentracijų santykį prieš lėtesnį virsmą. Šios prielaidos skiriasi ir joms būtini suderinami būdingieji laikai.
Michaelis–Menten uses a specifically bounded quasi-steady intermediate.
Fermentai yra biologiniai katalizatoriai, kurių dauguma yra baltymai. Substratas yra su fermentu sąveikaujantis reagentas; aktyvusis centras sudaro vietinę prisijungimo ir katalizės aplinką. Cheminės grupės, geometrija ir molekulių judėjimas veikia substrato atpažinimą ir reakcijų kelius. Indukuotasis prisitaikymas apibūdina su prisijungimu susijusius konformacinius pokyčius, o ne visiškai standžią rakto ir spynos struktūrą. Temperatūra, pH ir reguliacinės sąveikos gali keisti katalizinį aktyvumą, tačiau vieno fermento optimalios sąlygos nėra universalios.
The E–S–ES kinetic model abstracts binding and turnover without representing every active-site conformation.